User:Kaden.Rawson/sandbox

From Wikipedia, the free encyclopedia

This sandbox will be used for the following purposes:[edit]


Facilitate collaboration pertaining to the addition of "Kinesin regulation" to the article "Kinesin" for UofU Molecular Motors Spring 2019[edit]

Materials to read and gather information from:[edit]

Auto inhibition:[edit]

- Dr. Vershinin recommends working on auto inhibition because it is the least disputed means of regulation.

***"The Structure of the Kinesin-1 Motor-Tail Complex Reveals the Mechanism of Autoinhibition" Hung Yi Kristal Kaan, David D. Hackney, Frank Kozielski

Cell, Volume 56, Issue 5, 867-878 (1989)

J Biol Chem, vol. 274, no. 21, 14617–14623 (1999)

Nature Reviews Molecular Cell Biology 1, 50-58 (2000)

***Nature Reviews Molecular Cell Biology 10, 765-777 (2009)

J Cell Biol. 176(1): 11–17 (2007)

Auto-Inhibition GIF

Spacial depiction of mobile and self-inhibited conformations. Mobile conformation: The IAK region in the coiled-coil tail (green) are not present and therefore kinesin-1 motor domains (yellow and orange) are not bound and can move freely along the microtubule (MT). Self-inhibited conformation: IAK region of the tail (green) binds to motor domains (yellow and orange) to inhibit the enzymatic cycle of kinesin-1 and prevent binding to MT.[1]PDB 2Y65; PDB 2Y5W.





Изображение передвижной формы и само-ингибирования. Передвижная форма: двигательные домены кинезина-1 (желтый и оранжевый) могут свободно двигаться вдоль микротрубочки при отсутствии области IAK тяжелой цепи в спиральной катушке хвостового домена (зеленый). Само-ингибирование: IAK область хвоствого домена (зеленый) образовывает связь к двигательным доменам (желтый и оранжевый), чтобы препятствовать ферментативному циклу для передвижения и формированию крепительных связей к микротрубочкам.


Depiction of one of two possible self-inhibition conformations of kinesin-1. The positively charged residues (blue) of the IAK region of the coiled-coil tail peptide (green) interact at multiple locations with negatively charged residues (red) of the kinesin-1 motor domains (yellow and orange) to inhibit the enzymatic cycle of kinesin-1, forcing the molecular motor to maintain a closed conformation which prevents binding to the microtubule.[2]PDB 2Y65.


Изображение одного из двух возможных само-ингибирований. Положительно заряженные аминокислотные остатки в области IAK (синие) тяжелой цепи в спиральной катушке хвостового домена (зеленый) находятся между моторными доменами кинезина-1 и образовывают связь в нескольких местах с отрицательно заряженными аминокислотными остатками (красные) на обоих двигательных доменах, чтобы IAK область хвостового домена кинезина-1 препятствовала ферментативному циклу по передвижению и крепительной связи к микротрубочкам.[1] PDB 2Y65.
Изображение передвижной формы и само-ингибирования. Передвижная форма: двигательные домены кинезина-1 (желтый и оранжевый) могут свободно двигаться вдоль микротрубочки при отсутствии области IAK тяжелой цепи в спиральной катушке хвостового домена (зеленый). Само-ингибирование: IAK область хвоствого домена (зеленый) образовывает связь к двигательным доменам (желтый и оранжевый), чтобы препятствовать ферментативному циклу для передвижения и формированию крепительных связей к микротрубочкам.[1] PDB 2Y65; PDB 2Y5W.




Facilitate creation of "Kinesin binding to microtubules" to the article "Kinesin" for UofU Molecular Motors Spring 2019[edit]


Animation of Kinesin bound to microtubule.






Facilitate translation of "Kinesin regulation" and "Kinesin binding to microtubules" to the Russian language for the article "Кинезин"[edit]

Передвижная форма: двигательные домены кинезина-1 (желтый и оранжевый) могут свободно двигаться вдоль микротрубочки при отсутствии положительно заряженных аминокислотных остаток в области IAK (синие) тяжелой цепи в спиральной катушке хвостового домена (зеленый).

Само-ингибирование: положительно заряженные аминокислотные остатки в области IAK (синие) тяжелой цепи в спиральной катушке хвостового домена (зеленый) находятся между моторными доменами кинезина-1 и образовывают связь в двух местах с отрицательно заряженными аминокислотными остатками (красные) на обоих двигательных доменах, чтобы IAK область хвоста кинезина-1 препятствовала ферментативному циклу по передвижению и крепительной связи к микротрубочкам.[1]

положительно заряженные аминокислотные остатки в области IAK (синие) тяжелой цепи в спиральной катушке хвостового домена (зеленый) отсутствуют и поэтому двигательные домены кинезина-1 (желтый и оранжевый) могут свободно двигаться вдоль микротрубочки.

  1. ^ a b c d Kaan, Hung Ti (August 2011). "The Structure of the Kinesin-1 Motor-Tail Complex Reveals the Mechanism of Autoinhibition". Science. 333: 883–885.
  2. ^ Kaan, Hung Yi (August 2011). "The Structure of the Kinesin-1 Motor-Tail Complex Reveals the Mechanism of Autoinhibition". Science. 333: 883–885.